各位朋友帮小弟翻译一下这段英文,是生物化学方面的,不胜感激
1、这个A-factor regulatory cascade 真是不知道咋么翻），不过，这些数据将会表明蛋白酶在丝状放线菌生长中发挥着不可或缺的作用，而且显然我们可以推出这对真核细胞凋亡类问题也适用（金特尔1978；康等人1995年；费尔南德斯和桑切斯2002年）。
2、从YEME（一种液体培养基）成熟培养物的稳定期提取样本，对蛋白酶抑制剂进行研究。
3、胞外蛋白水解酶的生产（图1）正值产孢开始（作为孢子时相差显微镜观察的文化存在计算），在氮限制条件，以核证机关。两方面的较高水平外蛋白水解活性比下观察碳限制。蛋白水解酶的生产下的碳有限的条件下产生的孢子之前发病，与天冬酰胺消耗与中同时发生。
4、自由授粉种子的苏格兰松树，源自konginkangas 在芬兰中部（63°氮，26°欧），进行表面消毒 20分钟与2%次氯酸钙，冲洗消毒 水和发芽，0.7%水琼脂在玻璃瓶。本 发芽的种子培养在黑暗中的3天 然后转移到生长室设置在25±2°有 16小时光照（140–150米摩尔μ–2–1，从冷白色荧光灯 灯具）。
5、-chloro-2-methylpropene过剩在回流 干苯98%的收益率methallyltriphenylphosphonium给的 氯在2周。产品结晶一样 形成和被删除间隔以过滤和利用 没有进一步的净化。一个解决方案的n-butyllithium（215毫升，62 N，0.348摩尔）己烷是缓慢加入到搅拌methallyltriphenylphosphonium暂停 氯（129 g。
什么是亲和标记
亲和标记指用对具有特异的亲和性物质中导入化学反应基团的试剂，有选择地修饰存在于活体高分子的对应结合部位的官能基。因根据亲和标记的目的而设计的试剂，对相应的活体高分子具特异的亲和性，故形成试剂与活体高分子的特异的复合体，结果在结合部位试剂之浓度特别高，因而结合部位的官能基得到良好的修饰。
亲和标记是一种专门针对酶活性部位和受体结合位点进行特异性标记的技术。这种方法利用试剂A-X的独特结构，A基团和X基团分别能与不同的生物分子结合，从而实现两个原本独立的分子之间的连接。
ICAT，即Isotope Coded Affinity Tag的缩写，直译为“同位素编码亲和标记”。这个术语在学术界特别是在化学领域中有着一定的应用。它的中文拼音是tóng wèi sù biān mǎ qīn hé biāo jì，在英语中的流行度达到了11，264次，表明它在专业文献和讨论中被广泛使用。
亲和层析标签技术是一种高效的蛋白质分离和纯化手段，通过将特异性的亲和配体与蛋白质结合，利用它们之间的强亲和力进行分离。常见的亲和标签包括His、GST、MBP、FLAG、Strep II、GFP等，每种标签都有其特点和适用场景。His标签，以其小分子量、高通用性和结合特异性，是高通量纯化蛋白的首选。
酶活性中心鉴定方法
1、①非特异共价修饰法：用专一性氨基酸试剂来进行酶标记，然后测定酶活力变化，进而判断所标记的氨基酸侧链是否属于活性中心的基团。②特异共价修饰法：有一些化学试剂专一的修饰酶活性部位的某一氨基酸残基，使酶失活。通过水解分离带标签的肽段，即可判断出被修饰的活性部位的氨基酸残基。
2、测定酶活性中心组成和结构是研究酶催化作用的重要课题。目前常用方法有：化学修饰法、反应动力学法、X－射线衍射法等。化学修饰法：此方法是研究最早，应用最广泛的方法。原则上讲，酶分子侧链上的各种基团，如羧基、羟基、巯基和咪唑基等均可由特定的化学试剂进行共价修饰。
3、鉴定方法 化学修饰法 观察酶分子被一定的化学试剂修饰前后酶活性的变化情况，结合其它方法，推断该基团是否为活性中心的功能基团。如胰凝蛋白酶与二异丙基氟磷酸（DIFP）作用即会失去活性。DIFP能与酶分子中的Ser残基共价结合，胰凝乳蛋白酶中有28个Ser残基，而与DIFP作用的仅仅是其中的Ser195。
4、在没有专一性试剂时，可用差示标记法：先用底物类似物保护活性中心，再加入修饰剂，与活性中心以外的基团反应，然后除去底物类似物，再加入同位素或荧光标记的试剂，此时试剂只能与活性中心的基团反应，所以被标记的就是活性中心。紫外、荧光、园二色光谱等方法可用于活性中心的研究。
